Białko w diecie sportowca – aktualny stan wiedzy w pigułce

 W kategorii Artykuły, Dieta, Suplementacja

Białko stanowi kluczowy składnik budulcowy diety w ocenie zapotrzebowania organizmu człowieka. Wynika to ze skomplikowanego metabolizmu białka, którego cechą charakterystyczną jest „obrót białka”, czyli stosunek syntezy do rozpadu białek organizmu. Przemiana białek jest ściśle powiązana z zapotrzebowaniem energetycznym – przy niedostatecznej podaży węglowodanów oraz tłuszczy dochodzi do wykorzystania białek jako alternatywnego źródła energii. Białka stanowią podstawowe, funkcjonalne struktury każdej komórki ciała człowieka. Tworzą strukturę enzymów, hormonów, przeciwciał, kurczliwych białek miofibrylarnych (np. aktyny i miozyny, które umożliwiają skurcze mięśni), białek strukturalnych (np. kolagenu), białek mitochondrialnych jako podstawowych struktur generujących ATP i innych biologicznie czynnych związków. (1)

Aktualne rekomendacje IŻŻ ustalone na poziomie RDA dla dorosłych kobiet i mężczyzn wynoszą 0,9 g / kg m. c. (2), PRI według EFSA wynosi 0,83 g/kg m. c. (3), RDA w Stanach Zjednoczonych wynosi 0,8 g / kg m. c. (4) Zapotrzebowanie jest liczone na podstawie wyliczeń bilansu azotowego dla większości społeczeństwa. Bezpośredni pomiar syntezy białek mięśniowych ma wyraźną przewagę nad szacunkami bilansu azotowego, ponieważ pozwala na ocenę interwencji w tkance docelowej czyli np. mięśniach szkieletowych. (1)

U osób aktywnych fizycznie i sportowców zapotrzebowanie na białko jest znacznie wyższe ze względu na konieczność pokrycia potrzeb związanych z przyrostem beztłuszczowej masy ciała oraz naprawy uszkodzeń mięśni spowodowanych wysiłkiem fizycznym. Trening oporowy wywołuje zwiększony obrót białek (syntezy i degradacji) przez godziny, a nawet dni po ukończeniu sesji treningowej (5), co wynika z konieczności zastąpienia uszkodzonych, starych białek nowymi. Jednym z najistotniejszych aspektów regeneracji potreningowej stanowi konsumpcja pełnowartościowych białek w celu zapewnienia odpowiedniej dostawy wolnych aminokwasów i dodatniego bilansu białek mięśniowych. W przypadku niedostatecznej podaży białka pokarmowego zwiększony obrót białek wywołany uszkodzeniem mięśni nasili rozpad innych białek w celu pokrycia zapotrzebowania. (5)

W oparciu o aktualną literaturę i aktualne stanowisko Międzynarodowego Towarzystwa Żywienia w Sporcie dotyczące spożycia białka u osób trenujących (6) proponuję następujące wytyczne dotyczące spożycia białka u zdrowych, aktywnych fizycznie osób:

  • Bodziec treningowy, w szczególności ćwiczenia oporowe i spożycie białka, stymulują syntezę białek mięśniowych (MPS) i działają synergistycznie, gdy spożycie białka następuje przed lub po treningu.
  • W celu budowania lub utrzymania masy mięśniowej poprzez pozytywny bilans białek mięśniowych, całkowite dzienne spożycie białka powinno oscylować w granicach 1,4-2,0 g / kg m. c. / dzień. (6) Taka wartość powinna być wystarczająca dla większości osób.
  • Synteza białek mięśniowych zachodzi mniej wydajnie w trakcie deficytu energetycznego. (7, 8) Dla zachowania maksymalnej retencji masy mięśniowej w trakcie deficytu energetycznego warto wprowadzić wyższą podaż białka w granicach 2,3-3,1 / kg beztłuszczowej masy ciała (FFM) / dzień (9) Ponadto białko wraz z błonnikiem wywiera największy efekt termiczny pożywienia (TEF) oraz najbardziej wpływa na poziom sytości co jest korzystne w trakcie deficytu energetycznego.
  • Istnieją nowe dowody sugerujące, że większe spożycie białka (> 3,0 g / kg m. c. / dzień) może mieć pozytywny wpływ na skład ciała u wytrenowanych osób (tj. promować utratę masy tłuszczowej) (6)
  • Zalecenia dla sportowców dotyczące optymalnego spożycia białka na porcję w celu maksymalizacji MPS są mieszane i zależą od wielu czynników. Zalecenia ogólne to 0,25 g kg m. c. / posiłek wysokiej jakości białka lub bezwzględna dawka 20-40 g. W opracowaniu z 2018 r. Aragon i Schoenfeld zasugerowali, że w celu maksymalizacji anabolizmu, należy spożywać białko w ilości 0,4 g / kg m. c. / posiłek w minimum 4 posiłkach dziennie, aby osiągnąć minimum 1,6 g / kg m. c. / dzień. (10)
  • Sportowcy powinni skupić się głównie na pełnowartościowych źródłach białka (mięso, ryby, owoce morza, jaja, produkty mleczne). Pojedyncze porcje białka powinny zawierać 700-3000 lub więcej mg leucyny i przede wszystkim pełen zestaw niezbędnych aminokwasów egzogennych (EAA) w celu optymalnej stymulacji syntezy białek mięśniowych (MPS). (6) Wbrew obiegowej teorii do bilansu energetycznego należy wliczać wszystkie rodzaje białek, zarówno zwierzęce i roślinne.
  • Różne rodzaje i jakość białka mogą wpływać na biodostępność aminokwasów po spożyciu porcji białka. Szybko trawione białka zawierające duże ilości niezbędnych aminokwasów (EAA) i odpowiednią zawartość leucyny są najbardziej skuteczne w maksymalnym stymulowaniu MPS. (19, 20) Do takich białek możemy zaliczyć przede wszystkim białka serwatkowe: hydrolizaty, izolaty i koncentraty. (23, 24, 25) Białka pochodzące z produktów chudych będą trawione szybciej niż białka pochodzące z produktów tłustszych co będzie wiązało się z bardziej gwałtownym przyrostem aminokwasów w osoczu. Na kinetykę wchłaniania będzie miała wpływ jednak cała kompozycja posiłku.
  • Wg stanowiska ISSN z 2017 r. porcje białka powinny być idealnie równomiernie rozmieszczone co 3-4 godziny w ciągu dnia. (6) Z drugiej strony, w badaniu z 2016 r. Moro i wsp. wykazali, ze stosowanie diet TRF (time-restricted feeding), w tym przypadku 16/8, nie wpływa na utratę beztłuszczowej masy ciała, jednocześnie zwiększając utratę tkanki tłuszczowej i poprawiając pewne markery metaboliczne w porównaniu do diety z większą ilością posiłków (11) W związku z powyższym dziennie rozłożenie porcji białka pozostaje kwestią indywidualną. (10)
  • Optymalny okres czasu na przyjęcie porcji białka jest kwestią indywidualną, gdyż korzyści odnotowywane są zarówno z podaży białka przed i po treningowo. Efekt anaboliczny treningu trwa przynajmniej 24 godziny (12), choć wydaje słabnąć z czasem. Tang i wsp. w 2008 r. udowodnili, że u osób wytrenowanych potreningowe spożycie białka może stymulować MPS wydajniej 4 godziny po treningu niż 28 godz. po treningu. (34)
  • Osoby aktywne fizycznie mogą pokryć dzienne zapotrzebowanie na białko poprzez spożywanie pokarmów. Suplementacja jest praktycznym sposobem zapewnienia odpowiedniej jakości i ilości białka, przy jednoczesnym ograniczeniu spożycia kalorii, szczególnie dla sportowców z napiętym harmonogramem treningowym. (6)
  • Wpływ insuliny na MPS zależy od jej zdolności do zwiększania dostępności aminokwasów. (13) Efekt działania insuliny ograniczający rozpad białka mięśniowego występuje jednak już przy umiarkowanym poziomie insuliny (~ 15-30 μIU / ml) (14), który można osiągnąć przez spożycie 45-g dawki samego izolatu białka serwatki (15)
  • Sportowcy wytrzymałościowi powinni skupić się przede wszystkim na uzyskaniu odpowiedniego spożycia węglowodanów. Dodatek białka może pomóc zrównoważyć uszkodzenia mięśni i promować regenerację potreningową. (16, 17, 18, 21, 22)
  • Aminokwasy o rozgałęzionym łańcuchu (BCAA) to leucyna, walina i izoleucyna. Wielomilionowy przemysł suplementów diety od lat wprowadza na rynek produkty zawierające BCAA, informując konsumentów, że wywołują one reakcję anaboliczną u ludzi, stymulowaną przez stymulację syntezy białek mięśniowych (MPS). Aktualna literatura dowodzi jednak, że suplementacja BCAA bez dostępnej pełnej puli wolnych aminokwasów egzogennych (EAA) nie jest w stanie wpłynąć korzystnie na MPS. (35)
  • Białka kazeinowe charakteryzują się powolną kinetyką wchłaniania. Ich spożycie powoduje powolne, lecz stabilne wchłanianie aminokwasów, co gwarantuje stabilny MPS, bez gwałtownego peak’u. Spożycie białka kazeinowego przed snem (30-40 g) zapewnia wzrost nocnego MPS i tempa przemiany materii bez wpływu na lipolizę (6)

W powszechnej opinii istnieje wiele obaw przed dietą wysokobiałkową. Wśród niektórych „specjalistów” oraz przedstawicieli nauki starej daty, można usłyszeć, że diety wysokobiałkowe powodują uszkodzenie nerek i „zakwaszenie” organizmu. Oczywiście, osoby z niewydolnością nerek odniosą korzyści z wprowadzenia diety ubogo białkowej. (26) Nigdy nie stwierdzono jednak, aby stosowanie diety wysokobiałkowej, nawet długoterminowo, mogło zaszkodzić zdrowym, wytrenowanym osobom. Opublikowane recenzje na ten temat konsekwentnie dowodzą, że zwiększone spożycie białka przez sportowców wyczynowych i osoby aktywne nie powoduje żadnych oznak uszkodzenia wątroby i nerek. (27, 28) WHO wydało raport, w którym również stwierdzono brak zależności pomiędzy dietą wysokobiałkową, a chorobami nerek. (29) Antonio i wsp. opublikowali serię badań, w których zastosowano dietę wysokobiałkową (~ 3,4-4,4 g / kg / dzień) i konsekwentnie zgłaszali brak szkodliwych skutków, nawet gdy próba trwała 1 rok czasu. (30, 31, 32, 33)

Źródła:
  1.  Louise Burke, Vicky Deakin, Clinical Sports Nutrition, 2015
  2.  Jarosz M. (red.) Normy żywienia dla populacji polskiej, Wyd. IŻŻ, Warszawa 2017
  3.  Dietary Reference Values for nutrients Summary report, European Food Safety Authority (EFSA), 2017
  4.  Institute of Medicine of the National Academies. Dietary Reference Intakes for energy, carbohydrates, fiber, fat, protein and amino acids (macronutrients). Washington (DC): The National Academies Press; 2002/2005
  5.  Phillips SM, Tipton KD, Aarsland A, Wolf SE, Wolfe RR. Mixed muscle protein synthesis and breakdown after resistance exercise in humans. Am J Physiol. 1997
  6.  International Society of Sports Nutrition Position Stand: protein and exercise. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 2017, Ralf Jäger, Chad M. Kerksick, Bill I. Campbell, Paul J. Cribb, Shawn D. Wells, Tim M. Skwiat, Martin Purpura, Tim N. Ziegenfuss, Arny A. Ferrando, Shawn M. Arent,Abbie E. Smith-Ryan, Jeffrey R. Stout, Paul J. Arciero, Michael J. Ormsbee, Lem W. Taylor, Colin D. Wilborn, Doug S. Kalman, Richard B. Kreider, Darryn S. Willoughby, Jay R. Hoffman, Jamie L. Krzykowski, Jose Antonio
  7.  Pasiakos SM, Vislocky LM, Carbone JW, Altieri N, Konopelski K, Freake HC, Anderson JM, Ferrando AA, Wolfe RR, Rodriguez NR. Acute energy deprivation affects skeletal muscle protein synthesis and associated intracellular signaling proteins in physically active adults. J Nutr. 2010
  8.  Areta JL, Burke LM, Camera DM, West DW, Crawshay S, Moore DR, Stellingwerff T, Phillips SM, Hawley JA, Coffey VG. Reduced resting skeletal muscle protein synthesis is rescued by resistance exercise and protein ingestion following short-term energy deficit. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2014
  9.  Helms ER, Zinn C, Rowlands DS, Brown SR. A systematic review of Dietary protein during caloric restriction in resistance trained lean athletes: a case for higher intakes. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2014
  10.  Schoenfeld BJ, Aragon AA. How much protein can the body use in a single meal for muscle-building? Implications for daily protein distribution. J Int Soc Sports Nutr. 2018
  11.  Moro T, Tinsley G, Bianco A, Marcolin G, Pacelli QF, Battaglia G, Palma A, Gentil P, Neri M, Paoli A. Effects of eight weeks of time-restricted feeding (16/8) on basal metabolism, maximal strength, body composition, inflammation, and cardiovascular risk factors in resistance-trained males. J Transl Med. 2016
  12.  Burd NA, West DW, Moore DR, Atherton PJ, Staples AW, Prior T, et al. Enhanced amino acid sensitivity of myofibrillar protein synthesis persists for up to 24 h after resistance exercise in young men. J Nutr. 2011
  13.  Trommelen J, Groen BB, Hamer HM, De Groot LC, Van Loon LJ. Mechanisms in endocrinology: exogenous insulin does not increase muscle protein synthesis rate when administered systemically: a systematic review. Eur J Endocrinol. 2015;173:R25–34.
  14.  Greenhaff PL, Karagounis LG, Peirce N, Simpson EJ, Hazell M, Layfield R, et al. Disassociation between the effects of amino acids and insulin on signaling, ubiquitin ligases, and protein turnover in human muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008
  15.  Power O, Hallihan A, Jakeman P. Human insulinotropic response to oral ingestion of native and hydrolysed whey protein. Amino Acids. 2009
  16.  Breen L, Tipton KD, Jeukendrup AE. No effect of carbohydrate-protein on cycling performance and indices of recovery. Med Sci Sports Exerc. 2010
  17.  Saunders MJ, Moore RW, Kies AK, Luden ND, Pratt CA. Carbohydrate and protein hydrolysate coingestions improvement of late-exercise time-trial performance. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2009
  18.  Valentine RJ, Saunders MJ, Todd MK, St Laurent TG. Influence of carbohydrate-protein beverage on cycling endurance and indices of muscle disruption. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2008
  19.  Tang JE, Moore DR, Kujbida GW, Tarnopolsky MA, Phillips SM. Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men. J Appl Physiol(1985). 2009
  20.  West DW, Burd NA, Coffey VG, Baker SK, Burke LM, Hawley JA, Moore DR, Stellingwerff T, Phillips SM. Rapid aminoacidemia enhances myofibrillar protein synthesis and anabolic intramuscular signaling responses after resistance exercise. Am J Clin Nutr. 2011
  21.  Saunders MJ, Luden ND, Herrick JE. Consumption of an oral carbohydrate-protein gel improves cycling endurance and prevents postexercise muscle damage. J Strength Cond Res. 2007
  22.  Romano-Ely BC, Todd MK, Saunders MJ, Laurent TS. Effect of an isocaloric carbohydrate-protein-antioxidant drink on cycling performance. Med Sci Sports Exerc. 2006
  23.  Wilson J, Wilson GJ. Contemporary issues in protein requirements and consumption for resistance trained athletes. J Int Soc Sports Nutr. 2006;3:7–27.
  24.  Boirie Y, Dangin M, Gachon P, Vasson MP, Maubois JL, Beaufrere B. Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion. Proc Natl Acad Sci. 1997;94:14930–5.
  25.  Dangin M, Boirie Y, Guillet C, Beaufrere B. Influence of the protein digestion rate on protein turnover in young and elderly subjects. J Nutr. 2002;132:3228S–33S.
  26.  Fouque D, Laville M. Low protein diets for chronic kidney disease in non diabetic adults. Cochrane Database Syst Rev. 2009;3:CD001892
  27.  Martin WF, Armstrong LE, Rodriguez NR. Dietary protein intake and renal function. Nutr Metab (Lond). 2005
  28.  Poortmans JR, Dellalieux O. Do regular high protein diets have potential health risks on kidney function in athletes? Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2000
  29.  World Health Organization, Technical report series 935. Protein and amino acid requirements in human nutrition: report of a joint fao/who/uni expert consultation.
  30.  Antonio J, Ellerbroek A, Silver T, Orris S, Scheiner M, Gonzalez A, et al. A high protein diet (3.4 g/kg/d) combined with a heavy resistance training program improves body composition in healthy trained men and women--a follow-up investigation. J Int Soc Sports Nutr. 2015
  31.  Antonio J, Ellerbroek A, Silver T, Vargas L, Peacock C. The effects of a high protein diet on indices of health and body composition--a crossover trial in resistance-trained men. J Int Soc Sports Nutr. 2016
  32.  Antonio J, Ellerbroek A, Silver T, Vargas L, Tamayo A, Buehn R, et al. A high protein diet has no harmful effects: a one-year crossover study in resistance-trained males. J Nutr Metab. 2016
  33.  Antonio J, Peacock CA, Ellerbroek A, Fromhoff B, Silver T. The effects of consuming a high protein diet (4.4 g/kg/d) on body composition in resistance-trained individuals. J Int Soc Sports Nutr. 2014
  34.  Tang JE, Perco JG, Moore DR, Wilkinson SB, Phillips SM. Resistance training alters the response of fed state mixed muscle protein synthesis in young men. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2008
  35.  Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality? Robert R. Wolfe, 2017
Sprawdź inne wpisy

Zostaw komentarz

Start typing and press Enter to search